第一章 糖类的化学 1
1-1 什么是碳水化合物？ 1
1-2 糖类物质如何分类？ 1
1-3 单糖为什么具有旋光性？ 2
1-4 什么是还原糖？为什么蔗糖不是还原糖？ 2
1-5 葡萄糖溶液为什么有变旋现象 3
1-6 在糖的化学中D、、A、B、（＋）、（-）各表示什么？ 4
1-7 葡萄糖中有链状和环状结构是根据什么事实提出的？ 4
1-8 什么是单糖的异构化作用 5
1-9 身是糖苷？有哪几类型 6
1-10 什么是单糖的衍生物?重要的有哪些? 7
1-11 蔗糖、麦芽糖、乳糖在结构和性质上有什么重要相同点和不同点? 8
1-12 汁么是环糊精?其结构有什么特点? 9
1-13 什么是同质多糖?有哪些同质多糖? 9
1-14 何谓杂多糖? 10
1-15 半纤维素的组成成分和结构有什么特点? 11
1-16 纤维素的组成和结构怎样? 11
1-17 什么是糖蛋白?糖与蛋白质是如何结合的 12
1-18 什么是黏多糖?常见的有哪些 12
1-19 糖蛋白有什么生物功能? 13
练习题 14
参考答案 16
第二章 脂类 18
2-1 什么是脂类?如何分类?有什么生物学功能 18
2-2 怎样用简写方法表示脂肪酸分子结构 18
2-3 高等动植物中所含的脂肪酸有什么共同点和不同点? 19
2-4 什么是皂化值?有什么用处？ 19
2-5 什么是油脂的酸值?什么是酸败作用? 20
2-6 什么是油脂的碘值？ 20
2-7 怎样才能知道油脂中是否含有带经基的脂肪酸? 21
2-8 植物油脂(三酰甘油酯)中脂肪酸的组成有何特点? 21
2-9 蜡是由什么形成的?有什么功用？ 22
2-10 什么是灌脂？为什么说磷脂是两性化合物? 22
2-11 甘油磷脂分子前常冠以SN、、D、A、B等符号表示什么含义? 23
2-12 植物中存在有哪些磷脂? 23
2-13 什么是糖脂 25
2-14 什么是硫脂? 26
2-15 什么是菇类化合物? 27
2-16 什么是固醇 28
练习题 29
参考答案 31
第三章 核酸 33
3-1 什么是核酸?怎样分类?各类中包括哪些类型？ 33
3-2 什么是核酸的修饰成分？ 33
3-3 环化核昔酸是怎样形成的?它有什么重要的生理功能？ 34
3-4 核苷酸为什么能吸收紫外光？ 35
3-5 怎样用缩写符号表示核酸的组分？ 36
3-6 核苷酸及其衍生物有哪些重要的生理功能？ 36
3-7 什么是CHARGAFF定责 37
3-8 DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么?该模型的建立有什么生物学意义? 38
3-9 什么是A型nNA双螺旋结构？ 38
3-10 什么是Z-DNA 39
3-11 维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？ 40
3-12 什么是DNA的三级结构理化性质上有什么特点? 40
3-13 真核mRNA和原核mRNA各有什么特点? 41
3-14 MRNA帽状结构是怎样形成的?有什么功能？ 42
3-15 TRNA分子有哪些共同的特征？ 43
3-16 什么是Tm值?Tm值大小与哪些因素有关？ 43
3-17 什么是nNA变性?nNA变性后理化特性有何变化? 45
3-18 提取DNA时要注意什么？ 45
练习题 46
参考答案 48
第四章 蛋白质 52
4-1 蛋白质有那些重要的生物学功能?蛋白质元素组成有何特点? 52
4-2 组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何分类？ 53
4-3 组成蛋白质的20种氨基酸在结构上有什么共同特点? 55
4-4 什么是非蛋白质氢基酸和蛋白质的稀有氨基酸？ 56
4-5 什么是氨基酸的等电点(pI)?为什么等电点(p1)＝1/2(pX十pK2)? 57
4-6 天冬氨酸和赖氨酸的等电点如何计算？ 58
4-7 什么是肤键、肽、寡胎和多胎?胎有什么重要特性？ 59
4-8 什么是肤单位胎单位有什么特征？ 60
4-9 为什么可以用紫外吸收法测定蛋白质含量？ 60
4-10 什么是桑格反应 61
4-11 什么是艾德曼反应(Edman reactn) 61
4-12 什么是蛋白质的一级结构?如何测定蛋白质的一级结构? 62
4-13 什么是多胎链的N端和C端?如何测定？ 63
4-14 用什么方法可将蛋白质多脓链进行专一性断裂? 64
4-15 用什么方法可以拆开胎链中的二硫键? 65
4-16 在蛋白质一级结构测定中如何确定原多胎链中二硫键的位置？ 66
4-17 为什么说蛋白质的一级结构决定它的三级结构? 66
4-18 构象与构型有何区别？目前研究蛋白质构象的主要方法是什么? 67
4-19 什么是蛋白质的二级结构?有几种基本类型?A-螺旋和B-折叠各有何特点? 67
4-20 什么是A-碳原子的二面角和？ 68
4-21 胎链骨架构象的两个立体化学原则是什么?为什么右手A-螺旋结构最稳定? 69
4-22 什么是超二级结构及结构域(dman)? 69
4-23 什么是蛋白质的三级结构有何特点? 70
4-24 维持蛋白质构象的次级键有哪些? 71
4-25 什么是蛋白质的四级结构 72
4-26 蛋白质的结构与功能之间有什么关系? 72
4-27 什么是蛋白质的等电点?稳定蛋白质胶体系统的因素是什么? 74
4-28 蛋白质的盐溶和盐析有何不同 74
4-29 什么是蛋白质的变性作用和复性作用?哪些因素可以引起蛋白质变性?变性蛋白质的性质发生了哪些变化 74
4-30 常用来测定蛋白质分子质量的方法有几种?其原理是什么? 75
4-31 蛋白质分子中有哪些可解离的基团这些基团有什么生理意义? 76
4-32 胶原蛋白的组成和构象有什么特点 77
练习题 77
参考答案 83
第五章 酶 86
5-1 什么是酶?酶的化学本质是什么?如何证明? 86
5-2 酶和一般催化剂有何共性?又有什么区别？ 86
5-3 什么是酶的习惯命名法和系统命名法？ 87
5-4 酶如何进行分类 87
5-5 酶的化学组成有何特点?什么是全酶?酶的辅助因子有哪些？ 88
5-6 什么是单体酶、寡聚酶和多酶复合体?什么是多酶体系? 88
5-7 什么是酶的活性中心?酶活性中心有哪些特点?组成活性中心的氨基酸有哪 89
5-8 什么是酶的专一性?有哪几种类型？ 90
5-9 什么是“锁钥学说”?什么是酶的“诱导契合”学说?该学说说明了什么？ 91
5-10 酶为什么能加速化学反应速度? 91
5-11 酶是如何降低反应活化能的? 92
5-12 酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么? 93
5-13 什么是酶原?什么是酶原的激活? 94
5-14 试扼要说明酶的催化机制? 95
5-15 什么是米氏方程？Km的意义是什么?如何求米氏常数？ 96
5-16 什么是酶的最适pH?pH如何影响酶的活力? 97
5-17 什么是酶的最适温度?温度如何影响酶促反应速度? 98
5-18 测定酶活力时为什么要加过量的底物? 98
5-19 什么是酶的激活剂?重要的激活剂有哪些? 99
5-20 什么是酶的抑制作用?可逆抑制作用和不可逆抑制作用有什么区别?又怎样 99
5-21 竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的主要区别是什么?它们在酶促反应中会使Vmax和Xm值发生什么变化？ 100
5-22 重要的酶抑制剂有哪些? 102
5-23 什么是别构酶(变构酶)?别构酶有什么特点?什么是别构效应?别构酶的调节机制是怎样的? 103
5-24 什么是同工酶、诱导酶和共价调节酶? 104
5-25 酶活力与酶的比活力有何区别?什么是酶的转换数? 105
5-26 测定酶活力时为什么要测定酶反应的初速度? 106
5-27 如何分离提纯酶?操作中应注意什么？ 106
5-28 什么是酶工程?酶工程如何分类?什么是固定化酶?其优点是什么? 107
练习题 108
参考答案 113
第六章 维生素与辅酶 116
6-1 维生素有什么待点维生素如何分类? 116
6-2 TPP是何种维生素的衍生物?是什么酶的辅酶?其功能基团是什么? 117
6-3 核黄素是什么酶的辅基?其功能基团是什么? 117
6-4 泛酸是何种辅酶的成分?这种辅酶有什么功能?其功能基团是什么? 118
6-5 烟酰胺是什么辅酶的成分?这类辅酶有何功能?其功能基团是什么? 119
6-6 磷酸毗哆醛是何种维生素的衍生物?它在代谢中有什么作用? 120
6-7 生物素是什么酶的辅酶?在代谢中有什么作用 121
6-8 什么是四氢叶酸?在代谢中有什么作用? 122
6-9 什么是维生素B12辅酶?在代谢中有什么作用？ 123
6-10 硫辛酸有什么特点?在代谢中有什么作用？ 125
6-11 抗坏血酸在代谢中有什么作用？ 125
练习题 126
参考答案 128
第七章 生物膜 129
7-1 构成生物膜的化学成分有哪些? 129
7-2 为什么说生物膜具有不对称性和流动性?什么是“流动镶嵌”模型? 129
7-3 生物膜有哪些重要的功能? 130
7-4 物质进出细胞的主动运输与被动运输的区别是什么? 131
7-5 什么是Na4＋、K＋-ATP酶?有什么生理功能？ 132
7-6 CA2-ATP酶有什么生理功能？ 132
7-7 什么是协同运送？ 132
7-8 什么是信号假说? 133
7-9 简述细胞信号转导中的配体与受体 133
7-10 简述cAMP—蛋白激酶A途径 134
7-11简述DG—蛋白激酶C途径 134
练习题 135
参考答案 136
第八章 糖代谢 138
8-1 糖酵解中的调节酶有哪几种?受哪些因素的调节? 138
8-2 试述丙酮酸氧化脱羧反应机制以及受哪些因素调控? 138
8-3 三羧酸循环途径受哪些因素调节?该循环有什么重要的生理意义? 139
8-4 补充三羧酸循环途径来自何处 140
8-5 什么是乙醛酸循环?有什么生理意义? 141
8-6 磷酸戊糖途径有什么生理意义? 142
8-7 什么是糖异生作用?哪些物质可异生为糖? 142
8-8 植物中糖核苦酸是怎样合成的?1 143
8-9 植物中常见的糖核苦酸有哪些?它们有什么生理作用? 145
8-10 肝内各单糖是怎样相互转化的？ 145
8-11 什么是肌醇?它在植物多糖合成中有什么作用？ 145
8-12 肌醇在寡糖合成中有什么作用？ 146
8-13 高等植物中蔗糖是在什么部位合成的?合成蔗糖的酶有哪些？ 147
8-14 用简图说明植物体内葡萄糖转变为其他单糖、寡糖、多糖的途径。 148
8-15 蔗糖通过什么途径转变为淀粉？ 148
8-16 植物中淀粉是怎样合成的？ 149
8-17 糖原是通过什么酶系合成的？ 150
8-18 淀粉的合成受哪些因素调节？ 150
8-19 植物中淀粉水解为葡萄糖需要哪些酶参与？ 151
8-20 什么是果聚糖?是怎样合成的?什么酶可以降解它？ 151
8-21 果胶是怎样合成的？ 152
8-22 糖脂在细胞壁多糖合成中有什么作用？ 153
练习题 154
参考答案 156
第九章 生物氧化 157
9-1 什么是生物氧化?生物氧化有哪几种方式?有什么特点? 157
9-2 什么是标准自由能变化?如何根据反应平衡常数来计算? 157
9-3 什么是氧化还原电势?试根据氧化还原电势计算生化反应中的AG’? 158
9-4 什么是高能化合物?生物体内常见的高能化合物有哪些? 159
9-5 什么是磷酸原?在能量代谢中有什么作用? 161
9-6 什么是呼吸链?它由哪些复合物组成? 161
9-7 什么是铁硫蛋白?有什么生理功能? 162
9-8 呼吸链中各细胞色素有什么区别? 162
9-9 什么是底物水平的磷酸化? 164
9-10 什么是氧化磷酸化?它受哪些因素的影响？ 164
9-11 什么是F1F-ATP合酶?简述其结构 165
9-12 生物氧化中重要的氧化酶有哪些？ 165
9-13 生物氧化中重要的脱氢酶有哪些? 166
9-14 什么是抗氧化酶?什么是抗氧化剂？ 166
9-15 什么是细胞色素P450氧还系统？ 168
9-16 植物中电子传递途径有什么特点？ 168
9-17 什么是磷氧比(P/)?为什么P/比值有大有小？ 170
9-18 糖酵解中产生的NAnH是怎样进入呼吸链氧化的? 170
9-19 腺昔酸是如何通过线粒体膜的？ 171
9-20 什么是能荷?能荷与代谢调节有什么关系？ 172
9-2 氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？ 172
练习题 173
参考答案 175
第十章 脂类代谢 177
10-1 脂肪酶有哪几种?受什么因素调节？ 177
10-2 什么是p—氧化作用?在细胞的什么部位进行? 177
10-3 1分子软脂酸经B-氧化为CQ2和H20时能产生多少分子ATP?能量利用率有多少？ 178
10-4 单不饱和脂肪酸氧化有什么特点？ 179
10-5 什么是A-氧化作用? 179
10-6 什么是B-氧化作用? 180
10-7 什么是酮体怎样生成的?有什么生理作用？ 180
10-8 乙酰CA按化酶在脂肪酸合成中有什么作用？ 182
10-9 什么是柠檬酸—丙酮酸循环?有什么生理意义? 182
10-10 什么是ACP?有什么生物功能？ 183
10-11 软脂酸(棕搁酸)是怎样合成的? 183
10-12 硬脂酸是怎样合成的?动植物有什么区别? 185
10-13 脂肪酸的合成过程是p-氧化过程的逆反应吗？ 185
10-14 植物体中不饱和脂肪酸是怎样合成的? 186
10-15 动物体中不饱和脂肪酸是怎样合成的? 187
10-16 为什么说植物体内脂肪酸的合成是先合成饱和的? 187
10-17 细菌中不饱和脂肪酸的合成有什么特点? 188
10-18 脂肪(三酰甘油)是怎样合成的? 188
10-19 有什么事实说明植物中油脂是由糖形成的? 190
10-20 脑磷脂是怎样转变为卵磷脂的? 191
10-21 植物中糖脂是怎样合成的? 191
练习题 192
参考答案 195
第十一章 含氮化合物代谢 197
11-1 何谓生物固氮?为什么说固氮酶是一种多功能酶?它的两个组分各有什么作用? 197
11-2 固氮酶还原N2时为什么需要MgATP存在? 197
11-3 植物体内N03—是怎样转变为NK的?电子供体是什么? 198
11-4 生物体内NH3是怎样合成氨基酸的? 198
11-5 氨基酸生物合成的主要途径有哪些？ 199
11-6 硫酸根(S)是怎样转变为氨基酸的硫氢基(-SH)的? 202
11-7 氨基酸的降解有哪几种方式？ 203
11-8 氨基酸可合成哪些生物活性物质？ 206
11-9 什么是生糖氨基酸和生酮氨基酸？ 206
11-10 什么是一碳单位?一碳单位的载体是什么? 207
11-11 什么是尿素循环?尿素循环有何意义? 208
11-12 核酸酶是根据什么原则分类的? 210
11-13 什么是核苷酸的“从头合成”途径什么是“补救”途径? 210
11-14 脱氧核昔酸是怎样合成的? 211
11-15 核苷酸之间是怎样相互转化的? 212
练习题 213
参考答案 217
第十二章 核酸的生物合成 219
12-1 什么是遗传信息?什么是中心法则？ 219
12-2 什么是半保留复制？ 219
12-3 DNA的复制是怎样进行的? 220
12-4 什么是反转录县 221
12-5 什么是nNA复制的。模型、滚环模型和D环模型？ 221
12-6 什么是nNA的切除修复作用？ 223
12-7 简述RNA的生物合成 223
12-8 简述RNA转录后加工 224
12-9 病毒RNA复制有哪几种方式？ 225
12-10 核酸生物合成的抑制剂主要有哪些? 225
12-11 DNA复制的准确性是怎样实现的? 226
12-12 什么是抗代谢物?重要的抗核酸代谢物有哪些? 226
12-13 什么是拓扑异构酶?有什么功能? 227
12-14 么是DNA重组技术?包括哪些步骤? 227
12-15 什么是基因文库和cDNA基因文库?如何建立cDNA文库? 228
练习题 229
参考答案 232
第十三章 蛋白质的生物合成 235
13-1 什么是遗传密码?遗传密码是如何破译的？ 235
13-2 什么是密码子和反密码子？ 236
13-3 什么是密码子的通用性?密码子的简并性?密码子的变偶性?各自有何生物学意义 236
13-4 遗传密码有什么特点? 237
13-5 转移核糖核酸(tRNA)在蛋白质生物合成中具有哪些功能? 237
13-6 什么是核糖体?核糖体有何功能?原核生物和真核生物核糖体有何差异?何谓多核糖体? 238
13-7 大肠杆菌中蛋白质生物合成过程是怎样的？ 240
13-8 真核生物蛋白质生物合成有何特点？ 244
13-9 蛋白质合成后的加工修饰主要有哪些方式？ 246
13-10 常见的蛋白质生物合成的抑制剂有哪些?作用原理是什么? 247
练习题 249
参考答案 253
第十四章 代谢调节 255
14-1 生物为什么要对代谢进行调节？ 255
14-2 什么是反馈抑制作用?简述其作用机制? 255
14-3 什么是前馈调节作用?举例说明 256
14-4 什么是反馈激活?举例说明 256
14-5 什么是同工酶调节？ 257
14-6 什么是共价修饰调节作用？ 257
14-7 什么是级联系统?举例说明 258
14-8 何谓操纵子?根据操纵模型说明酶的诱导和阻抑 258
14-9 什么是乳糖操纵子?cAMP受体蛋白有什么作用? 260
14-10 简述组氨酸操纵子 261
14-11 简述阿拉伯糖操纵子 261
14-12 什么是色氨酸操纵子?简述衰减子的调节作用? 262
练习题 262
参考答案 264
参考文献 266