《生物高分子 第8卷 聚酰胺和蛋白质材料II》PDF下载

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  • 作  者:(美)S.R.法内斯托克(S.R.Fahnestock),(德)A.斯泰因比歇尔(A.Steinbuchel)主编;邵正中,杨新林主译
  • 出 版 社:北京:化学工业出版社
  • 出版年份:2005
  • ISBN:7502565965
  • 页数:484 页
图书介绍:本书从植物蛋白质和多肽的生物体内和体外的合成降解出发,分别讲述生物分子的生物合成和代谢、生产和应用。

目录 1

1 丝素蛋白:结构、功能与进化 1

1.1 引言 1

1.2 历史概况 2

1.3 生物学方面 2

1.4 力学性能 3

1.5 蛋白质序列:保守性、差异性和同一性 4

1.5.1 大囊状腺丝蛋白 4

1.5.2 小囊状腺丝蛋白 6

1.5.3 鞭毛状腺丝蛋白 7

1.5.4 不同种类蜘蛛之间丝蛋白的序列比较 8

1.6 生物物理学研究 10

1.7 蛋白质结构与功能的关系 11

1.8 合成蜘蛛丝蛋白的表达 14

1.8.1 合成基因的构建策略 14

1.8.2 蜘蛛丝蛋白的表达 16

1.8.3 所表达的蛋白质用作材料的研究 17

1.9 前景与展望 18

1.10 专利 19

1.11 缩略语 19

1.12 参考文献 20

2.1 引言 22

2 动物丝的生物学与工艺学 22

2.2 历史概况 24

2.3 蜘蛛丝的进化 24

2.4 设计要求 25

2.5 微米和纳米复合物的纺制 26

2.6 影响蜘蛛丝力学性能的纺丝条件 27

2.7 纤维成分 30

2.8 挤出器和原料形态 32

2.9 自然界的液晶纺丝 36

2.10 蚕的纺丝 37

2.11 对天然纺丝技术的评价 38

2.12 造丝的商业化 39

2.13 前景与展望 40

2.14 缩略语 40

2.15 参考文献 41

3 来自重组微生物的纤维蛋白质 44

3.1 引言 44

3.1.1 序列确定的高分子 45

3.1.2 微生物产品 46

3.2 历史概况 46

3.2.1 微生物中天然丝蛋白基因的表达 47

3.2.2 合成基因的设计 48

3.3 类丝蛋白 49

3.3.1 策略总结 49

3.3.2 商业应用 50

3.4.1 第一种拖牵丝蛋白基因的构成 53

3.4 蜘蛛丝类似蛋白质 53

3.4.2 大肠埃希菌中的基因表达 55

3.4.3 第二种拖牵丝蛋白 56

3.4.4 大肠埃希菌中合成基因的稳定性 56

3.4.5 截短蛋白质的合成 56

3.4.6 酵母中的拖牵丝蛋白 58

3.4.7 蛋白质的分泌 59

3.4.8 DP-1B和DP-2A蛋白的性质 59

3.4.9 其他蜘蛛丝类似物 61

3.5 设计的其他蛋白质高分子 63

3.5.2 弹性蛋白的类似蛋白质 64

3.5.1 设计的一种自组装纤维状蛋白质 64

3.5.3 胶原类似物 65

3.6 生产成本 65

3.7 前景与展望 66

3.8 专利 67

3.9 缩略语 70

3.10 参考文献 71

4 转基因植物中的蜘蛛丝蛋白 75

4.1 引言 75

4.2 历史概况 77

4.3 分子遗传学和生物化学 79

4.3.1 合成蜘蛛丝基因与转基因植物的构建 80

4.3.2 转基因植物中合成蜘蛛丝蛋白的稳定积累和纯化策略 82

4.4 前景与展望 84

4.5 专利 84

4.6 缩略语 86

4.7 参考文献 86

5 利用哺乳动物细胞产生的可溶性重组丝蛋白纺制的高韧性蜘蛛丝纤维 89

5.1 引言 89

5.2 历史概况 90

5.3 重组蜘蛛丝蛋白的生产 91

5.3.1 在哺乳动物细胞中过量表达可溶性的蜘蛛丝蛋白 92

5.3.2 重组蜘蛛拖牵丝蛋白的分泌 93

5.3.3 重组蜘蛛丝蛋白的规模化生产 95

5.3.4 重组蜘蛛丝蛋白的纯化和鉴定 96

5.4 重组蜘蛛丝蛋白在转基因动物乳汁中的生产 96

5.4.1 含有蜘蛛拖牵丝基因的转基因鼠的繁殖 97

5.4.2 乳腺中蜘蛛拖牵丝蛋白的生产 97

5.5 基于重组蜘蛛丝蛋白的纤维纺丝 98

5.5.1 纺丝浓溶液的制备、纤维纺制和表征 98

5.5.2 纤维的后纺处理 99

5.5.3 对丝纤维形成和纺丝过程的评价 100

5.6 重组蜘蛛丝纤维的应用及其前景 102

5.7 专利 103

5.10 缩略语 104

5.8 结论 104

5.9 致谢 104

5.11 参考文献 105

6 胶原与明胶 108

6.1 引言 108

6.2 历史概况 109

6.2.1 早期背景 109

6.2.2 胶原探索的黄金时代:组成、构象和原纤维组织结构 110

6.2.3 氨基酸序列、基因多样性以及前体 112

6.3 化学结构 112

6.3.1 非同寻常的氨基酸特征和翻译后修饰 113

6.4 胶原的三股螺旋结构 114

6.3.2 胶原的链间交联 114

6.5 胶原的产生与功能 117

6.5.1 形成原纤维的胶原 117

6.5.2 非成纤胶原 119

6.6 胶原的生物合成和生物化学 120

6.7 生理学 121

6.8 生物降解 123

6.9 胶原多肽模型 123

6.10 分子遗传学和胶原病 124

6.11 化学分析和检测 125

6.12.1 胶原的生物医学应用 127

6.12 产品和应用 127

6.12.2 明胶产品和应用 128

6.12.3 重组胶原和明胶 129

6.12.4 对胶原产品的免疫反应 129

6.13 前景与展望 130

6.14 专利 130

6.15 致谢 133

6.16 缩略语 134

6.17 参考文献 134

7 动物绒毛 142

7.1 引言 142

7.3.1 羊毛毛囊 143

7.2 历史概况 143

7.3 细胞生物学 143

7.3.2 羊毛毛囊分化时角蛋白和关联蛋白的基因表达 144

7.4 产地 145

7.4.1 羊的饲养与繁殖 145

7.4.2 生羊毛的来源和种类 146

7.5 羊毛纤维的几何形状 146

7.6 形态学 147

7.7 结构生物学 149

7.7.1 羊毛纤维内的键合和相互作用 149

7.7.2 皮层微原纤维的α角蛋白和β角蛋白结构 149

7.8.1 蛋白质 151

7.8 羊毛的化学组分及其形态组成 151

7.8.2 游离内脂 155

7.8.3 共价结合的脂类 156

7.9 化学分析 156

7.10 物理和力学性能 158

7.10.1 水分的吸收 158

7.10.2 力学性能 159

7.10.3 玻璃化转变 160

7.10.4 热变性 161

7.11 作为两性聚电解质的羊毛 163

7.12.1 干热处理 164

7.12 化学反应性 164

7.12.2 湿热处理 165

7.12.3 酸降解 165

7.12.4 碱降解 166

7.12.5 还原剂 166

7.12.6 氧化剂 167

7.12.7 光降解 167

7.13 织物生理学 168

7.14 生物化学 168

7.14.1 羊毛蛋白质的分离 168

7.14.2 羊毛蛋白质的氨基酸序列 171

7.15 生物降解 173

7.14.3 羊毛蛋白质的形态学位置 173

7.16 分子遗传学 174

7.17 产品 174

7.17.1 羊毛的采集 174

7.17.2 生羊毛的洗涤 175

7.17.3 机械加工 175

7.17.4 化学加工 176

7.18 国际市场和价格 179

7.19 前景与展望 184

7.20 致谢 185

7.21 缩略语 185

7.22 参考文献 186

8 甜味蛋白 192

8.1 引言 192

8.2 历史概况 193

8.3 奇异果甜蛋白 194

8.4 非洲竹芋甜素 196

8.5 马槟榔甜蛋白 197

8.6 倍他丁 197

8.7 布拉奇因 198

8.8 仙茅甜蛋白 198

8.9 奇果蛋白 198

8.10 不同甜味蛋白的比较:奇异果甜蛋白类似蛋白 199

8.11 前景与展望 201

8.12 专利 202

8.13 缩略语 207

8.14 参考文献 207

9 种子储存蛋白质——豌豆球蛋白和大豆球蛋白的结构、功能以及进化 210

9.1 引言 210

9.2 历史概况 211

9.3 球蛋白的分类 211

9.3.1 11S球蛋白:大豆球蛋白 211

9.3.2 7S球蛋白:豌豆球蛋白 212

9.4.1 种子发育期间的沉积作用 213

9.4 生理学与功能 213

9.3.3 选择与培育 213

9.4.2 萌芽期间蛋白质的分解 214

9.4.3 球蛋白与植物防御 215

9.5 球蛋白的三维结构 215

9.5.1 结晶与三维分辨 215

9.5.2 球蛋白的结构与致敏性 216

9.6 进化 220

9.6.1 球蛋白基因家族中变异的进化 220

9.6.2 球蛋白和与其他脱水相关蛋白质的相似性 222

9.6.3 结构进化 222

9.6.4 筒芯蛋白超家族的发现 223

9.6.5 种子球蛋白的原核祖先 225

9.7 球蛋白的过表达与修饰 226

9.7.1 在细菌中的表达 226

9.7.2 在酵母中的表达 226

9.7.3 在植物中的表达 226

9.7.4 操控球蛋白表达的其他基因方法 228

9.7.5 重组体系与处理质量 228

9.7.6 重组球蛋白的喂饲试验 229

9.7.7 球蛋白中药物活性肽的生产 229

9.8 前景与展望 230

9.9 专利 230

9.10 缩略语 232

9.11 参考文献 233

10 重金属结合的蛋白质和肽 240

10.1 引言 240

10.2 历史概况 242

10.3 化学结构 244

10.3.1 金属硫蛋白的命名和结构 244

10.3.2 植物螯合物和植物螯合物-金属复合物 246

10.3.3 金属分子伴侣的结构性质 248

10.4 化学分析和检测 248

10.4.1 金属硫蛋白 249

10.4.2 植物螯合物 249

10.5.2 植物螯合物 250

10.5.1 金属硫蛋白 250

10.5 分布 250

10.5.3 金属分子伴侣 251

10.6 功能 251

10.6.1 金属的动态平衡和金属分子伴侣的作用 251

10.6.2 缓冲和脱毒 253

10.7 生理学 256

10.7.1 金属硫蛋白的定位和异构体 257

10.7.2 植物螯合物合成的定位和分隔 257

10.8 生物化学 258

10.8.1 金属硫蛋白的金属结合特性 259

10.8.2 植物螯合物合成的生物化学 259

10.9.1 金属硫蛋白的基因及其调节 260

10.9 分子遗传学 260

10.9.2 植物螯合物合酶的基因 261

10.10 生物技术方面的应用 262

10.11 前景与展望 263

10.12 专利 264

10.13 缩略语 266

10.14 参考文献 267

11 无脊椎动物矿化结构中的生物矿化蛋白 273

11.1 引言 273

11.2 历史概况 274

11.3.1 生物硅酸盐 275

11.3 参与生物矿化的蛋白质 275

11.3.2 无脊椎动物中碳酸钙的生物矿化 277

11.3.3 鸟类蛋壳 294

11.4 前景与展望 298

11.5 专利 298

11.6 致谢 299

11.7 缩略语 299

11.8 参考文献 300

12 蛋白质复合物——生物矿物 307

12.1 引言 307

12.3 Ⅰ型胶原的合成与分泌 309

12.2 历史概况 309

12.4 分子结构和原纤维组装 313

12.5 胶原交联化学 318

12.6 基质矿化和构造 323

12.7 牙齿珐琅质 329

12.8 脊椎动物的矿化和构造 330

12.9 前景与展望 335

12.10 致谢 335

12.11 缩略语 335

12.12 参考文献 336

13 生物体外的黏附蛋白 342

13.1 引言 342

13.2 黏附蛋白的产生 343

13.2.1 藤壶 344

13.2.2 藻类 346

13.2.3 贝类 347

13.3 分子遗传学 350

13.4 功能性生物力学 351

13.5 贝类黏附蛋白的应用 353

13.5.1 黏性粘结与表面化学 353

13.5.2 缓蚀剂 354

13.6 合成仿生学 354

13.8 专利 356

13.7 前景与展望 356

13.9 缩略语 358

13.10 参考文献 360

14 源自蛋白质的胶黏剂、涂料和生物塑料 365

14.1 引言 365

14.2 历史概况 366

14.3 工业蛋白质 367

14.3.1 工业蛋白质的种类 367

14.3.2 蛋白质的性质 370

14.3.3 蛋白质的修饰 370

14.3.4 蛋白质的加工技术 373

14.4.1 胶黏剂 376

14.4 工业蛋白质的应用 376

14.4.2 涂料 378

14.4.3 表面活性剂 380

14.4.4 生物塑料 381

14.4.5 控释体系 381

14.5 前景与展望 382

14.6 缩略语 383

14.7 参考文献 383

15 自组装蛋白笼状分子体系及其在纳米技术中的应用 386

15.1 引言 386

15.3 铁蛋白 387

15.2 历史概况 387

15.3.1 利用铁蛋白进行的纳米粒子合成 390

15.3.2 铁蛋白外表面的修饰 392

15.3.3 铁蛋白二维阵列的组装 392

15.3.4 铁蛋白作为光催化剂的使用 393

15.4 类铁蛋白 394

15.5 蛋白笼状分子型的病毒 395

15.5.1 豇豆褪绿斑驳病毒 396

15.5.2 豇豆花叶病毒 399

15.5.3 诺沃克因子病毒 401

15.5.4 类病毒蛋白笼状分子 401

15.5.5 基因传递病毒 402

15.7 缩略语 403

15.6 前景与展望 403

15.8 参考文献 404

16 用于X射线衍射分析的蛋白质、核酸和病毒的结晶 407

16.1 引言 407

16.2 溶解度和过饱和 412

16.3 大分子晶体的性质 413

16.4 样品制备 415

16.5 沉淀剂及其影响 418

16.6 结晶温度的选择 422

16.7 形成过饱和溶液的方法学 424

16.8 影响结晶的因素 426

16.9 结晶条件的筛选和优化 431

16.10 大分子晶体生长的理论成果 434

16.11 未来的趋势 435

16.12 缩略语 436

16.13 参考文献 436

16.14 附录 437

16.14.1 实践中的大分子结晶 437

16.14.2 坐滴结晶技术的优点 438

17 核酸和蛋白质操作技术在高通量结构生物学研究成果中的作用 446

17.1 引言 446

17.2 全球结构基因组学创始的概况 448

17.3 作为预测工具的生物信息学的使用 449

17.4.1 cDNA源 450

17.4 高通量克隆策略在拟南芥研究中的应用 450

17.4.2 作为一种预测工具的DNA芯片技术 451

17.4.3 缺失内含子的基因 452

17.4.4 限制性消化和连接 452

17.4.5 拓扑异构酶克隆 453

17.4.6 转化作用 454

17.4.7 序列确证 455

17.5 大肠埃希菌的表达系统 456

17.5.1 T7启动子系统 457

17.5.2 阿拉伯糖操纵子的启动子系统 458

17.6 小麦胚的无细胞翻译系统 459

17.7.1 电泳和染料结合 461

17.7 产物表达、溶解性和纯度的表征 461

17.7.2 以酶联免疫吸附分析为基础的检测 463

17.7.3 以S-标签为基础的检测 463

17.8 蛋白质标签和多步纯化步骤 464

17.9 蛋白酶切割在目标蛋白质制备中的作用 465

17.10 质谱法表征蛋白质 466

17.11 生物科学研究团体的广泛合作 468

17.12 致谢 469

17.13 缩略语 469

17.14 参考文献 470

索引 473