胶原与胶原蛋白PDF电子书下载

目录 1

1 胶原、明胶和胶原蛋白 1

1.1 概述 1

1.1.1 存在 2

1.1.2 氨基酸组成 4

1.1.3 结构功能 7

1.2 胶原的结构 9

1.2.1 一级结构 9

1.2.2 空间结构 11

1.2.3 结构类型 14

1.2.4 温度对胶原蛋白结构的影响 18

1.3 胶原的生物合成 21

1.3.1 前胶原α-肽链的合成 21

1.3.2 前胶原α-肽链的羟基化修饰 21

1.3.3 前胶原α-肽链的糖基化修饰 22

1.3.4 前胶原α-肽链的连接与前胶原的分泌 23

1.3.6 原胶原聚合 24

1.3.7 原胶原的共价交联 24

1.3.5 前胶原转变为原胶原 24

1.3.8 胶原的分解代谢 27

1.4 胶原、明胶和胶原蛋白的异同 28

参考文献 30

2 物理性质 32

2.1 两性电解质性质和等电点 32

2.2 相对分子质量及其分布 33

2.3 水溶液聚集状态 37

2.4 玻璃化转变温度 37

2.5 变性 39

2.6 红外光谱和紫外光谱 40

2.6.1 不同温度下胶原蛋白的红外光谱 41

2.6.2 不同湿度下胶原蛋白的红外光谱 42

2.6.3 紫外光谱 44

2.7 功能性质 45

2.7.1 水合性质 45

2.7.2 溶解性 46

2.7.3 吸油性 48

2.7.4 乳化性和乳化稳定性 48

2.7.6 黏度 51

2.7.5 起泡性和泡沫稳定性 51

2.7.7 凝胶性 53

参考文献 54

3 化学性质 56

3.1 酸碱性质 56

3.1.1 两性电解质 56

3.1.2 酸碱介质中的膨胀 57

3.1.3 盐的作用 58

3.2.1 脱氨基反应 59

3.2 氨基的反应 59

3.2.2 与甲醛的反应 60

3.2.3 酰基化反应 60

3.2.4 胍基化反应 62

3.2.5 甲基化反应 62

3.2.6 与氮丙啶的反应 62

3.2.7 巯基化反应 62

3.3.2 酰胺化反应 63

3.3 羧基的反应 63

3.3.1 酯化反应 63

3.2.8 与环氧化合物的反应 63

3.2.9 与乙烯砜的反应 63

3.3.3 与环氧化合物的反应 64

3.3.4 与氮丙啶的反应 64

3.4 甲硫基的反应 64

3.5 胍基的反应 64

3.6 羟基的反应 65

3.7 非酶磷酸化 65

3.8 与金属离子的作用 65

3.8.1 银离子与明胶的螯合 65

3.8.3 铁离子与明胶的相互作用 66

3.8.2 铜离子与明胶的螯合 66

3.8.4 过渡金属离子与明胶的相互作用 67

3.8.5 铽（Ⅲ）与Ⅱ型胶原的相互作用 67

3.9 显色反应 68

3.9.1 茚三酮的显色反应 68

3.9.2 双缩脲反应 69

3.9.3 酚试剂反应 69

3.10 与表面活性剂的作用 70

3.11 氧化 70

3.12 还原性 71

3.13 交联 72

3.13.1 物理交联方法 73

3.13.2 醛类交联剂 73

3.13.3 亚胺类交联剂 74

3.13.4 二异氰酸酯类交联剂 74

3.13.5 京尼平 75

3.13.6 叠氮二苯基磷 76

3.13.7 无机交联剂（鞣革剂） 77

3.14.2 酶解 79

3.14.1 水解 79

3.14 降解 79

3.14.3 热解 81

3.15 接枝共聚 81

3.16 复凝聚 83

3.16.1 明胶-壳聚糖 84

3.16.2 明胶-卡拉胶 85

3.16.3 明胶-海藻胶 87

3.16.4 明胶-丙烯酸类聚合物 87

参考文献 88

4.1 一般方法 90

4 制备和生产技术 90

4.1.1 组织材料的选择和前处理 91

4.1.2 胶原的提取 91

4.1.3 盐析 92

4.2 胶原的分离纯化 94

4.2.1 离子交换色谱 94

4.2.2 凝胶过滤色谱 96

4.3 明胶的精制纯化 97

4.3.1 硅藻土过滤脱色 97

4.2.4 高效液相色谱 97

4.2.3 亲和色谱 97

4.3.2 聚丙烯酰胺絮凝 98

4.3.3 离子交换树脂处理 98

4.4 从牛腱及牛皮中提取胶原 98

4.4.1 牛腱的酶法提取 98

4.4.2 牛腱的酸性提取 99

4.4.3 牛皮的中性提取 100

4.4.4 牛皮的酶法提取 102

4.5 从猪皮中提取胶原 102

4.5.1 中性萃取法 103

4.5.3 酶法提取 104

4.5.2 酸性萃取法 104

4.6 骨胶原的制备 106

4.7 从鱼皮和其他水产品中提取胶原 109

4.7.1 鱿鱼皮 110

4.7.2 大马哈鱼皮 110

4.7.3 鱼鳞 110

4.7.4 海星体壁 111

4.9 从其他皮中提取胶原 113

4.9.1 山羊胎皮 113

4.8 鼠尾肌腱胶原的提取 113

4.9.2 家兔皮 114

4.10 人胶原的制备 115

4.10.1 从人胎盘中提取Ⅰ型、Ⅲ型、Ⅳ型和Ⅵ型胶原 115

4.10.2 从肺小叶中提取Ⅳ型和Ⅴ型胶原 117

4.10.3 从人胎骨中提取Ⅰ型和Ⅱ型胶原 117

4.10.4 重组类人胶原 118

4.11 从组织细胞培养液中提取胶原 119

4.12 酶法制备明胶和胶原蛋白 120

4.12.1 胃蛋白酶法 121

4.12.2 中性蛋白酶法 122

4.13 从制革废渣中提取胶原蛋白 124

4.13.1 脱鞣 125

4.13.2 反应条件 127

4.13.3 酶法 130

4.14 胶原蛋白寡肽的制备 132

4.15 胶原酶的提取 133

4.15.1 溶组织梭状芽孢杆菌制备胶原酶 133

4.15.2 从双胸蚓中提取胶原酶 134

参考文献 135

4.15.3 聚乙二醇修饰胶原酶 135

5 检测方法 138

5.1 胶原及其类型的鉴定 138

5.1.1 Van Gieson染色法 138

5.1.2 苦味酸-天狼猩红染色-偏振光法 139

5.1.3 复合染色法 140

5.2 定量分析 140

5.2.1 凯氏定氮法 141

5.2.2 双缩脲法 142

5.2.4 考马斯亮蓝G-250染色法 143

5.2.3 紫外吸收法 143

5.2.5 天狼猩红法 144

5.3 免疫学检测法 145

5.3.1 酶联免疫检测法 145

5.3.2 免疫印迹法 149

5.3.3 放射免疫法 151

5.3.4 免疫荧光法 153

5.3.5 免疫电镜法 155

5.4 特异性氨基酸的测定 157

5.4.1 Woessner比色法 157

5.4.2 Kivirikko比色法 158

5.4.3 组织中羟脯氨酸的比色测定（ISO法） 159

5.5 氨基酸的分析 160

5.6 分子量的测定 164

5.6.1 凝胶色谱法 164

5.6.2 高效液相色谱法 168

5.6.3 质谱法 169

5.7 聚丙烯酰胺凝胶电泳 169

5.8 1H-NMR和13C-NMR谱 171

5.9.1 水分 174

5.9 技术指标 174

5.9.2 水不溶物 175

5.9.3 灰分 175

5.9.4 pH值 175

5.9.5 氮含量 175

5.9.6 黏度 175

5.9.7 重金属 176

5.9.8 砷 177

5.9.9 铬 179

5.9.10 微生物 183

参考文献 184

6 生物医学材料与临床应用 186

6.1 手术缝合线 187

6.1.1 胶原可吸收缝合线 188

6.1.2 胶原-聚乙烯醇可吸收缝合线 188

6.1.3 胶原-壳聚糖可吸收缝合线 189

6.1.4 胶原-壳聚糖-聚丙烯酰胺可吸收缝合线 189

6.2 止血纤维 191

6.3 止血海绵 194

6.4 代血浆 196

6.4.1 氧化聚明胶代血浆 197

6.4.2 血安定 198

6.4.3 血代 198

6.4.4 海星明胶代血浆 199

6.5 水凝胶 199

6.5.1 胶原-聚甲基丙烯酸羟乙酯水凝胶 200

6.5.2 胶原-聚乙烯醇水凝胶 201

6.5.3 胶原-聚异丙基丙烯酰胺水凝胶 202

6.5.4 明胶-壳聚糖水凝胶 203

6.6 敷料 204

6.6.1 海绵型敷料 205

6.6.2 胶原膜敷料 206

6.6.3 凝胶敷料 207

6.7 人工皮肤 208

6.7.1 第一代人工皮肤 208

6.7.2 组织工程 210

6.7.3 第二代人工皮肤——组织工程化皮肤 210

6.8 人工血管 219

6.9.1 人工材料制作的人工食管 223

6.9 人工食管 223

6.9.3 组织工程化食管 224

6.9.2 可降解材料制作的无细胞支架人工食管 224

6.10 心脏瓣膜 225

6.10.1 支架材料的选择 226

6.10.2 细胞的种植和培养 228

6.11 骨的修复和人工骨 229

6.11.1 组织引导再生术 230

6.11.2 组织工程化骨组织的构建 233

6.12.1 角膜胶原膜 239

6.12 角膜 239

6.12.2 组织工程化角膜 240

6.13 神经修复 242

6.14 药物载体 245

6.14.1 胶原膜 245

6.14.2 胶原海绵 247

6.14.3 药用胶囊和微胶囊 247

6.14.4 丸剂或片剂 250

6.15 固定化酶的载体 250

参考文献 251

7 美容和保健 256

7.1 胶原与衰老 256

7.2 胶原蛋白的美容功能 256

7.3 化妆品 258

7.4 面膜 261

7.5 胶原注射 262

7.6 丰胸 263

7.7 减肥、降压和降血脂 264

7.8 补钙理论 265

7.9 排除体内的铝 269

7.10 促进指甲和头发生长 270

7.11 阿胶 270

参考文献 272

8 在食品中的应用 273

8.1 硬蛋白的转化及营养学意义 273

8.1.1 胶原的代谢 274

8.1.2 从硬蛋白到胶原蛋白的转化 274

8.1.3 营养学研究 276

8.2.2 稳定剂 277

8.2 功能作用 277

8.2.1 乳化剂 277

8.2.3 发泡剂 278

8.2.4 胶冻剂 278

8.2.5 澄清剂 278

8.3 改良作用 281

8.3.1 肉和肉制品 281

8.3.2 乳制品 282

8.3.3 饮料 284

8.4.1 仿生海参 285

8.4 模拟食品 285

8.4.2 人造鱼翅 287

8.4.3 胶原蛋白丝 288

8.4.4 人工发菜 288

8.5 可食包装膜 288

8.6 胶原肠衣 293

参考文献 295

9 在其他工业中的应用 297

9.1 造纸 297

9.1.1 胶原蛋白的作用机理 298

9.1.2 增强作用 299

9.1.3 表面涂饰 304

9.1.4 胶原纤维的复合抄纸 306

9.2 制革 309

9.2.1 蛋白鞣剂 309

9.2.2 复鞣填充剂 311

9.2.3 皮革涂饰剂 314

9.3 表面活性剂 316

9.3.1 氨基酸系表面活性剂 316

9.3.2 水解蛋白系表面活性剂 318

9.4 分离膜和液体地膜 322

9.4.1 分离膜 322

9.4.2 液体地膜 324

9.5 胶原蛋白纤维 325

9.6 微生物发酵培养基 327

参考文献 328

10 在饲料中的应用 330

10.1 营养学研究 330

10.1.1 材料和方法 331

10.1.2 结果与讨论 333

10.2 毒理学研究 336

10.2.1 六价铬 336

10.2.2 氨基酸 337

10.2.3 霉菌毒素 337

10.2.4 其他原因造成的毒性 338

10.2.5 饲料胶原蛋白粉没有毒性的证明 338

10.3 动物喂养试验 341

10.3.1 主要试材 341

10.3.2 试验方法 341

10.3.3 结果与讨论 342

10.4 胶原蛋白-铬（Ⅲ）的保健作用 345

10.4.1 胶原蛋白的保健作用 345

10.4.2 铬的生物学功能 346

10.4.3 饲料胶原蛋白粉的促进生长和保健作用 347

10.5 鱼虾饵料的添加剂 350

10.5.1 饲料胶原蛋白粉的氨基酸组成适合于鱼虾 350

10.5.2 蛋白型黏合剂 350

10.6 毛皮动物和宠物饲料 351

参考文献 351