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第1章 绪论 1

Chapter 1 Introduction 1

Chapter 2 Fundamentals of Molecular Structure of Proteins 4

2.1 蛋白质的生物学功能 4

第2章 蛋白质分子的结构基础 4

2.1 Biological Function of Proteins 4

2.2 蛋白质分子的化学结构 5

2.2 Chemical Structure of Proteins 5

2.3 蛋白质分子的空间结构 11

2.3 Three-Dimensional Structure of proteins 11

参考文献 18

References 18

第3章 蛋白质侧链基团的修饰反应 19

3.1 特定的氨基酸残基侧链基团的反应试剂 19

3.1 Specific Reagents of Modification Reaction of Amino Acid Residues 19

Chapter 3 Modification of Side Chain Groups of Proteins 19

3.2 巯基的化学修饰 22

3.2 The Modification of Thiol Groups 22

3.3 氨基的化学修饰 26

3.3 The Modification of Amino Groups 26

3.4 羰基的化学修饰 30

3.4 The Modification of Carboxyl Groups 30

3.5 The Modification of Imidazole Groups 32

3.5 咪唑基的化学修饰 32

3.6 The Modification of Enol and Hydroxyl Groups 34

3.6 酚和脂肪族羟基的化学修饰 34

3.7 The Modification of Guanidine Groups 35

3.7 胍基的化学修饰 35

3.8 吲哚基的化学修饰 38

3.8 The Modification of Indole Groups 38

3.9 硫醚基的化学修饰 40

3.9 The Modification of Thioether Groups 40

3.10 二硫键的化学修饰 41

3.10 The Modification of Disulfides Groups 41

3.11 化学修饰反应条件的影响 43

3.11 Effects of Reaction Conditions on Modification 43

References 46

参考文献 46

4.1 Ray-Koshland s Method 50

Chapter 4 Quantitative Treatment of Protein Chemical Modification 50

4.1 Ray-Koshland方法 50

第4章 蛋白质化学修饰的定量处理 50

4.2 邹承鲁作图法 52

4.2 Tsou s Method 52

References 61

参考文献 61

Chapter 5 Kinetics of Chemical Modification of Enzymes 63

5.1 Principles of Kinetics of Chemical Modification 63

5.1 酶化学修饰的动力学机制 63

第5章 酶的化学修饰动力学 63

5.2 Determination of Enzyme-Ligand Dissociation Constant Using Kinetic Method 65

5.2 利用失活动力学确定酶配体解离常数 65

5.3 Kinetics of Substrate Reaction during Modification of Enzymes 69

5.3 酶活性修饰过程中底物反应动力学 69

5.4 不可逆抑制动力学在其它方面的应用 82

5.4 Applications of Kinetiks of Irreversible Inhibition in the Other Research Field 82

References 86

参考文献 86

6.1 Affinity Labcling 89

Chapter 6 Site-Specific Chemical Modification of Proteins 89

第6章 蛋白质的位点专一性修饰 89

6.1 亲和标记 89

6.2 Light-Affinity Labeling 96

6.2 光亲和标记 96

6.3 蛋白质分子中特定部位的专一性荧光标记 102

6.3 Fluorescence Labeling at Specific Sites of Protein Molecules 102

6.4 蛋白质专一性标记在探测酶的活性部位构象变化上的应用 110

6.4 Site-Specific Labeling Applied to Explore the Conformational Changes at the Active Site of Enzy 110

References 115

参考文献 115

Chapter 7 Chemical Cross-Linking of Peptide Chains 118

7.1 Cleavable and Incleavable Cross-Linking 118

7.1 不可切断的和可切断的化学交联 118

第7章 蛋白质的化学交联和化学偶联 118

7.2 Light-Affinity Cross-Linking 122

7.2 蛋白质的光亲和交联 122

7.3 蛋白质分子的固定化 125

7.3 Immobilization of Proteins 125

References 129

参考文献 129

Chapter 8 Site-Directed Mutagenesis-Chemical Modification of Main Chain Structure of Proteins 131

8.1 Deletion and Insertion of Genes 131

8.1 基因的缺失和插入 131

第8章 基因定点诱变--蛋白质主链结构的化学修饰 131

8.2 Site-Directed Mutagenesis by Oligonucleotide 135

8.2 寡聚核苷酸介导的定点诱变 135

References 140

参考文献 140

Appendix Ⅰ Some Commonly Used Reagents for Chemical Modification in Proteins 141

附录1 各种修饰试剂对蛋白质侧链基团的反应性 141

Appendix Ⅱ Mathematical ???ustration of Tsou plot 150

附录2 邹承鲁作图法的数学证明 150

References 155

参考文献 155

Appendix Ⅲ Quantitative Relation between Modification of Functional Groups of Proteins and Their B 156

附录3 蛋白质功能基团的修饰与其生物活力之间的定量关系--计算机模拟确定必需基团的数目和性质 156

References 163

参考文献 163