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绪论 1

生物化学是生命的化学 1

生物化学是边缘科学 1

生物化学在工农业及医药卫生事业中的重要意义 1

目录 1

我国生物化学研究工作发展迅速 2

蛋白质具有多种不同的生物功能 3

根据形状，蛋白质可分成两大类 3

氨基酸是蛋白质的组成单位 3

蛋白质是细胞中最丰富的生物分子 3

第一节 概论 3

第一章 蛋白质化学 3

某些蛋白质含有氨基酸以外的化学基团 4

蛋白质是非常大的分子 4

第二节 蛋白质的元素组成 5

第三节 氨基酸 5

蛋白质有20种共同氨基酸 5

氨基酸有共同的结构特点 5

几乎所有的氨基酸都含有一个手征性碳原子 5

异构体的命名根据是其构型 5

7种氨基酸具有不带电荷的极性R基 6

8种氨基酸含有非极性或疏水R基 6

可根据R基的差别将氨基酸分类 6

蛋白质的光学活性氨基酸为L-构型 6

2种氨基酸有带负电荷（酸性）的R基 7

3种氨基酸有带正电荷（碱性）的R基 8

某些蛋白质也含有“特殊”的氨基酸 8

氨基酸可以作为酸，也可以作为碱起作用 9

氨基酸具有特征性滴定曲线 9

氨基酸有特征性的化学反应 11

第四节 蛋白质的结构 12

蛋白质的结构具有复杂的层次 12

肽是氨基酸组成的链 12

许多蛋白质的一级结构已经测定 13

不同种属的同源蛋白质有同源序列 13

天然蛋白质具有特征的空间结构（构象） 14

X射线衍射研究指出，肽键及其周围原子处在同一平面上 15

蛋白质二级结构的一种重要类型是α-螺旋 15

头发的基本结构单位是α-螺旋 16

另一种广泛存在的蛋白质二级结构是β-折叠结构 16

球状蛋白质的主肽链在二级结构基础上进一步盘曲、折叠形成三级结构 17

肌红蛋白的三级结构是最先用X射线衍射结构分析法确定的 17

不同类型球状蛋白质的三级结构是有区别的 18

不同物种的肌红蛋白有相似的空间结构 18

球状蛋白质的多数疏水氨基酸残基在分子的内部 19

稳定球状蛋白质三级结构的力有4种 20

寡聚蛋白质有三级结构也有四级结构 21

用X射线分析法阐明了血红蛋白的全结构 21

肌红蛋白与血红蛋白的α-和β-链具有几乎相同的三级结构 22

四级结构对许多蛋白质的功能具有重要意义 23

镰刀形细胞贫血病是一种血红蛋白的分子病 23

蛋白质的变性是一种结构变化 24

某些变性蛋白质在除去变性因素后可以“复性” 24

第五节 蛋白质的重要性质 24

经某些试剂处理可从溶液中沉淀蛋白质 25

蛋白质的颜色反应可用于定性或定量测定 26

蛋白质是两性电解质 26

自测题 26

第二章 核酸的化学 29

第一节 概论 29

核酸可分成两大类 29

DNA是遗传信息的主要载体 29

RNA参与蛋白质的生物合成 30

DNA和RNA的核苷酸单位各含有独特的碱基和戊糖 31

第二节 核酸的结构 31

核酸中连续的核苷酸单元间以磷酸二酯键相连 32

某些核酸的碱基序列已经确定 32

不同种属生物的DNA具有不同的碱基组成 35

Watson和Crick建立了DNA双螺旋结构模型（华生-克里克模型） 35

环DNA具有超螺旋结构 38

DNA-组蛋白复合物组成核小体 38

基因是为多肽链和RNA编码的DNA片段 38

一条染色体含有多个基因 39

多数RNA为单链结构 39

对tRNA的结构了解得比较清楚 40

第三节 核酸的性质 41

核酸在260nm处有强烈的紫外线吸收 41

天然DNA分子极大，易受破坏 41

双螺旋DNA可以变性 42

不同种属的DNA链能形成DNA-DNA杂交分子 43

DNA的解链温度与G≡C和A＝T碱基对在分子中的相对比例有关 43

第四节 核苷酸的衍生物 44

自测题 45

酶具有蛋白质的一切性质 49

酶在细胞代谢中有极其重要的功能 49

第二节 酶的化学本质 49

酶是生物细胞制造的催化剂 49

第一节 概论 49

第三章 酶 49

某些酶含有非氨基酸组分——辅因子 50

单体酶、寡聚酶和多酶络合物各有其结构特点 51

许多酶以多种形式出现 51

第三节 酶的分类和命名 51

酶的分类以其催化的反应为基础 51

酶的专一性较高 52

第四节 酶的专一性 52

第五节 酶的催化机理 53

酶通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度 53

酶促反应的第一步是生成酶一底物络合物 53

ES络合物生成的“诱导契合学说” 54

某些酶以无活性的酶原形式生成 55

第六节 影响酶促反应的因素 55

正确代表酶促反应速度的是反应的初速度 55

在一定条件下，酶促反应速度与酶浓度成正比 55

底物浓度对酶促反应速度有很大影响 56

底物浓度与反应速度之间有定量关系 56

KM是酶对其某一底物的特征性常数 57

通过底物浓度的改变能测KM和Vmax的值 57

酶有最适pH 58

酶有最适温度 58

酶能被特殊的化学试剂抑制 59

第七节 酶活性的测定 60

第八节 酶的应用 60

自测题 61

维生素是营养需要的小分子有机物 64

维生素分为两大类 64

维生素是辅酶或酶辅基的有效成分 64

第一节 维生素概论 64

第四章 维生素和辅酶 64

第二节 维生素和辅酶 65

硫胺素（维生素B1）以焦磷酸硫胺素的形式表现其功能 65

核黄素（维生素B2）是黄素核苷酸类的组分 66

烟酰胺是辅酶NAD+和NADP+的活性基 67

泛酸是辅酶A的组分 68

维生素B？在氨基酸代谢中起重要作用 69

生物素是某些羧化酶的辅基——生物胞素的活性组分 69

叶酸是辅酶四氢叶酸的前体 69

维生素B12是辅酶B12的前体 69

维生物C（抗坏血酸）的生物化学功能尚不了解 71

维生素A可能有数种功能 74

脂溶性维生素是异戊二烯的衍生物 74

维生素D是一种激素的前体 76

维生素E使细胞膜免受氧的破坏 78

维生素K是一种羧化酶的组分 78

自测题 79

第五章 新陈代谢总论 80

第一节 新陈代谢的概念 80

消化及吸收是物质代谢的开始阶段 80

机体内能量变化服从能量守恒定律 81

第二节 新陈代谢中能量的变化 81

机体内物质代谢的最后阶段是代谢最终产物排出体外 81

在机体组织与器官中进行的各种物质的代谢称为中间代谢 81

高能生物分子与机体的能量代谢密切相关 82

第三节 代谢在不同生物体内的共同性和特殊性 83

第四节 细胞结构和代谢 83

自测题 86

第六章 糖代谢 87

第一节 糖在营养上的重要性 87

第二节 多糖及低聚糖的降解 88

淀粉和糖原通过水解或磷酸解作用降解 88

二糖在二糖酶作用下水解 88

糖在动物组织中的无氧代谢机制（酵解作用） 89

第三节 糖的无氧代谢、发酵和酵解 89

酵解途径的总结 93

糖在酵母细胞中的无氧代谢——生醇发酵仅最后两步反应与酵解作用不同 94

酵解作用在生物界普遍存在 95

第四节 糖的有氧氧化 95

丙酮酸首先必须氧化成乙酰辅酶A及CO2 95

三羧酸循环是一个环状酶反应系统 96

三羧酸循环共包含8步反应 96

三羧酸循环的总结 98

三羧酸循环的实验证据 100

葡萄糖彻底氧化产生38个分子ATP 100

乙醛酸循环是三羧酸循环的支路 101

第五节 戊糖磷酸途径 102

6-磷酸葡萄糖转变成5-磷酸核酮糖 102

磷酸戊糖的相互转变 103

磷酸戊糖之间的基团转换 103

戊糖磷酸循环的总结 104

戊糖磷酸循环的意义 104

第六节 糖的生物合成 105

植物可以利用大气中的CO2合成糖 105

蔗糖通过葡萄糖苷基转移反应生成 105

淀粉与糖原的生成途径相似，是连续的葡萄糖苷基转移反应 106

丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸需要通过支路反应 107

糖异生途径与糖酵解途径有7步反应是相同的 107

第七节 糖的异生作用 107

非糖物质通过糖异生作用转变为糖 107

糖异生作用的第二个旁支反应是1,6二磷酸果糖转化为6-磷酸果糖 108

6-磷酸葡萄糖转变为葡萄糖是糖异生作用的第三个旁支反应 108

糖异生作用是耗能的过程 108

非糖物质转化为糖的途径 108

自测题 109

电子从底物流向氧是ATP中能量的来源 111

电子传递及氧化磷酸化作用在线粒体内膜中进行 111

第一节 概述 111

第七章 电子传递、氧化磷酸化及ATP的生成 111

第二节 呼吸链 112

呼吸链由多种电子传递体组成 112

吡啶核苷酸具有聚集功能 113

NADH脱氢酶由NADH接受电子 113

泛醌是一种脂溶性醌 114

细胞色素是一些能传递电子的血红素蛋白质 114

电子传递体永远依特定的顺序发挥作用 115

线粒体外NADH氧化必需穿梭系统 115

化学渗透学说认为质子梯度推动ATP的生成 117

合成ATP的酶系已经分离并重组 117

第三节 氧化磷酸化作用 117

电子传递的能量通过氧化磷酸化储存 117

第四节 ATP与能量的释放储存和利用 118

自测题 119

第八章 脂类的代谢 120

第一节 脂类在营养上的重要性 120

第二节 脂类的酶促水解 120

第三节 脂肪的分解代谢 121

甘油转变成磷酸二羟丙酮沿糖酵解途径氧化 121

脂肪酸在线粒体中活化并氧化 122

饱和脂肪酸的氧化过程可分为两个阶段 123

脂肪酸经过三步转移过程进入线粒体 123

脂肪酸β-氧化过程中能产生大量ATP 124

酮体在肝脏中生成，在其他器官中氧化 125

第四节 脂类的合成代谢 127

脂肪酸的生物合成与脂肪酸的氧化途径不同 127

丙二酰辅酶A由乙酰辅酶A生成 127

脂肪酸生物合成中每加入一个2C单位需要4步反应 127

软脂酸是其他长链脂肪酸的前体 128

脂肪及磷脂的生成由共同的前体开始 129

磷脂的生物合成需要“头部”基团参入 130

异戊烯醇焦磷酸酯是许多脂溶性生物分子的前体 132

胆固醇可以转化成其他类固醇化合物 132

胆固醇及其他固醇也由2C前体合成 132

第五节 胆固醇的代谢 132

自测题 134

第九章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 136

第一节 蛋白质在营养上的重要性 136

第三节 氨基酸的一般代谢——脱氨基作用及脱羧基作用 137

α-氨基的转移在转氨酶催化下进行 137

第二节 蛋白质的酶促水解 138

氨主要由谷氨酸氧化脱氨生成 138

氨基酸脱羧作用产生生物学上重要的胺类 139

第四节 氨基酸分解代谢的产物α-酮酸的代谢转变 141

氨基酸的碳链通过20种不同途径降解 141

10种氨基酸在降解过程中产生乙酰CoA 141

5种氨基酸转变成α酮戊二酸 141

3种氨基酸转变成琥珀酰CoA 142

苯丙氨酸及酪氨酸产生延胡索酸 142

草酰乙酸途径 142

一些氨基酸转化成糖，一些转化成酮体 142

谷氨酰胺是氨的主要运输载体 143

尿素通过尿素循环生成 143

第五节 氨的代谢转变 143

氨对动物是有毒的 143

鸟氨酸循环包含许多个复杂的步骤 144

第六节 氨基酸的合成代谢 147

一些氨基酸必需来自膳食 147

非必需氨基酸从三羧酸循环及其他主要代谢中间物生成 147

必需氨基酸的生成途径比较复杂 148

自测题 148

第二节 嘌呤和嘧啶的分解与合成 149

尿酸产生过量引起痛风病 149

人体内的嘌呤分解产生尿酸 149

第一节 核酸的酶促水解 149

第十章 核酸代谢 149

不同生物体内嘧啶的分解过程不同 150

嘌呤核苷酸通过复杂的途径生成 150

嘧啶核苷酸由天冬氨酸和核糖磷酸产生 152

核糖核苷酸是脱氧核苷酸的前体 152

嘌呤和嘧啶碱基可以通过“补救途径”重新利用 155

第三节 DNA的生物合成 156

DNA进行半保留复制 156

细菌提取液中含有DNA聚合酶 157

环DNA常朝两个相反的方向进行复制 158

大肠杆菌含有3种DNA聚合酶 158

冈崎片段被DNA连接酶拼接在一起 159

冈崎片段的发现解决了DNA两条链同时复制的问题 159

冈崎片段的合成需要RNA引物 159

复制时亲本DNA双链需要彼此分离 160

DNA聚合酶有校正作用能改正复制中的错误 160

真核生物DNA的复制十分复杂 161

有些RNA病毒含有RNA指导的DNA聚合酶（反转录酶） 162

DNA经历着多种变化 162

DNA经常遭受损伤 163

紫外线损伤能被切除和修复 163

非同源基因可以人工重组并“克隆” 165

细菌DNA被限制—修饰系统保护 165

重组DNA和基因克隆开辟了遗传学研究的新领域 166

重组DNA研究的实际应用 166

第四节 RNA的生物合成 167

基因转录产生RNA 167

mRNA为多肽链编码 167

mRNA由DNA指导的RNA聚合酶催化生成 168

真核生物细胞核有3种RNA聚合酶 168

初级转录产物（前体RNA）还需进一步加工 168

许多真核基因含有居间序列（内含子） 169

RNA的新功能 170

必须从hnRNA中除去内含子RNA 170

某些病毒RNA是通过RNA指导的RNA聚合酶复制的 171

自测题 171

第十一章 蛋白质的生物合成 174

“中心法则”反映遗传信息的流动的方向 174

所有氨基酸的遗传密码已经确定 174

遗传密码的特性 176

转移RNA是氨基酸的受体 177

核糖体是制造多肽链的分子“机器” 178

蛋白质生物合成分为5个主要阶段 178

蛋白质合成的方向是从氨基端向羧基端 179

氨酰-tRNA合成酶催化氨基酸与其对应的tRNA结合 179

信使RNA从5＇→3＇方向被转译 180

多个核糖体同时转译一个信使RNA分子 180

原核生物与真核生物的起始氨基酸不同 181

起始复合物的生成置fMet-tRNAfMet于P位 182

多肽链的延长循环有3个步骤 182

多肽链合成的终止需要特殊的信号 183

真核生物蛋白质生物合成过程的特点 184

多肽链进行折叠和加工 185

自测题 186

分解代谢与合成代谢在机体内互相配合进行 188

第一节 代谢的相互联系 188

第十二章 代谢的相互联系和调节控制 188

糖代谢与脂类代谢的相互联系 190

糖代谢与蛋白质代谢的相互联系 190

脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系 190

核酸代谢与糖、脂类、蛋白质代谢的相互联系 190

第二节 细胞水平的代谢调节 191

酶在细胞内的集中存在与隔离分布 191

细胞通过非共价修饰调节酶的活力 192

共价化学修饰可以调节一些酶的活力 194

酶的含量可以调节代谢 195

酶生物合成的诱导和阻遏可以改变细胞内的酶含量 196

改变酶的降解速度也能调节细胞内酶的含量 197

第三节 激素水平的代谢调节 197

高等动物激素依其化学本质可分为三大类 197

激素以复杂的相关层次发挥调节作用 198

激素对代谢起着强大的调节作用 199

氨基酸及其衍生物以及肽类蛋白质激素的作用机理与类固醇激素有明显的不同 200

植物激素控制细胞生长与分化 202

第四节 神经水平的代谢调节 203

自测题 204

实验一 实验室的基本操作 205

实验 205

实验二 蛋白质及氨基酸的呈色反应 207

实验三 蛋白质的沉淀反应 210

实验四 蛋白质的等电点测定 212

实验五 血红蛋白的两性解离 213

实验六 用Folin-酚试剂法测定蛋白质浓度 214

实验七 总氮量的测定——凯氏定氮法 216

实验八 氨基酸的纸上层析法 219

实验九 血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳 221

实验十 酵母核糖核酸的分离及组分的鉴定 223

实验十一 酶的专一性 225

实验十二 温度和pH对酶活性的影响 226

实验十三 酶的激活剂及抑制剂 228

实验十四 小麦萌发前后淀粉酶活力的比较 228

实验十五 过氧化氢酶的定性测定 230

附录一 生物化学名词缩写 232

附录二 元素的原子量表 236

附录五 常用仪器的使用 241

附录六 自测题答案 243

附录三 溶液浓度的配制 247

附录四 标准溶液的制备和标定 249